Анатомо-Лексикон

Трипсиноген

Визначення - Що таке трипсиноген?

Трипсиноген - неактивний попередник, т. Зв Проензим, фермент, що виробляється в підшлунковій залозі, називається підшлунковою залозою. Разом із залишковим секретом підшлункової залози, так званим підшлунковою залозою, проензим трипсиноген виділяється через протоки підшлункової залози в дванадцятипалу кишку, частина тонкої кишки. Тут відбувається активація ферменту трипсину.

Цей фермент називається "Гідролаза"категоризований, тобто він здатний розщеплювати зв'язки між окремими амінокислотами. Цей процес відбувається в Тонка кишка натомість, який розщеплює білки, які потрапляють через їжу, на більш дрібні фрагменти амінокислот, що дає можливість їх засвоєнню в організм.

Як проводиться активація трипсину?

Активація трипсиногену до трипсину може відбуватися двома різними способами. В обох напрямках активація відбувається не в області підшлункової залози або її протоків, а лише в області дванадцятипалої кишки, частини тонкої кишки.

Інший фермент необхідний для однієї можливості активації трипсину. Цей фермент виробляється в межі кистей, тобто поверхневих клітин дванадцятипалої кишки. Це називається Ентеропептидаза або Ентерокіназа. Фермент входить до числа Гідролази категоризовано. Це означає, що вони можуть оборотно розщеплювати сполуки окремих амінокислот, які надають проензиму трипсиногену його структуру, споживаючи молекули води. Коли трипсиноген активується до трипсину, ланцюг із шести амінокислот, так званий гексапептид, відривається від проферменту трипсиногену при споживанні води. Це створює скорочений ланцюг амінокислот порівняно з раніше. Процес називається обмежений протеоліз. Однак фермент зараз у своїй активній формі і може розщеплювати подальші ланцюги амінокислот, щоб мати можливість розщеплювати та перетравлювати білки.
Другий варіант активації трипсиногену до трипсину представлений уже діючим ферментом трипсину. Трипсин може не тільки розщеплювати сторонні білки на менші ланцюги амінокислот, але також може скоротити власні проензими організму, такі як трипсиноген, кількома амінокислотами. Трипсин особливо любить розщеплюватися після шостої амінокислоти трипсиногену. Це означає, що розщеплюється гексапептид, який перетворює трипсиноген у його активну форму - трипсин. Крім трипсиногену, активний трипсин може перетворити три активні ферменти, важливі для травлення, у свою активну форму. Два фактори, які спочатку не очевидні, також важливі для активації. З одного боку, ефект трипсину особливо хороший при дещо базовому значенні рН від 7 до 8, що означає, що трипсиноген активізується все більше. З іншого боку, трипсиноген виділяється в підшлунковій залозі з інгібітором трипсину. Це запобігає передчасній активації всередині підшлункової залози і руйнується лише в дванадцятипалій кишці.

Де виробляється трипсиноген?

Проензим трипсиноген грубо формується в підшлунковій залозі. Це брехня через верхню частину живота зліва від живота. Підшлункову залозу ще можна розділити на дві частини:

З ендокринна частина виробляє гормони, як інсулін для регулювання цукрового балансу, які працюють в організмі.
З екзокринна частинаякий складає основну частину підшлункової залози, виробляє підшлункову залозу, яка є проферментом Трипсиноген і відіграє важливу роль у траванні.

Вас також можуть зацікавити: Функції підшлункової залози

Які нормальні значення?

Оскільки трипсиноген зазвичай проходить через протоки підшлункової залози безпосередньо в тонку кишку, трипсиногену в крові зазвичай немає, а це означає, що нормальні значення наближаються до нуля.

Якщо саме в крові виявлено трипсиноген, знахідка безумовно говорить про патологічний процес. Ось, наприклад, виходить гострий Панкреатит і а Кістозний фіброз розглянутий. Трипсин тестується як частина скринінгу для новонароджених.

Що стосується трипсиногену при муковісцидозі?

При муковісцидозі, який також називають муковісцидозом, мутація геному призводить до зміни складу секрету з залоз, які виділяють їх секрет на поверхню тіла, наприклад, кишечник. Секреція стає значно більш в’язкою, це означає, що вона може вивільнятися повільніше.

Це особливо критично у випадку з підшлунковою залозою. Через більш тривалий час перебування в проходах підшлункової залози секреція надає посилений ефект всередині органу. Оскільки трипсиноген також все активізується до трипсину, відбувається травлення власного організму, що може призвести до гострого панкреатиту.

Додаткову інформацію по темі можна знайти тут: Кістозний фіброз

Що таке трипсин?

Трипсин - фермент, який виникає з неактивного попередника - проферменту трипсиногену і відіграє важливу роль у перетравленні білків. Трипсиноген проензиму надходить з екзокринної частини підшлункової залози. Цей проензим активується двома різними способами. З одного боку, за допомогою ферменту ентеропептидази розщеплюється ланцюг амінокислот, що складається з шести амінокислот. З іншого боку, трипсин може активувати себе. Тут також розщеплений ланцюг амінокислот, що складається з шести амінокислот. Активний трипсин також може виконувати три проферменти Прокарбоксипептидази, Проамінопептидази і Хімотрипсиноген перетворюються на їх три активні ферменти, розщеплюючи ланцюг амінокислот. Ці три ферменти також беруть участь у перетравленні білків.

Трипсин класифікується як фермент під категорією Гідролази категоризовано. Це означає, що вони можуть оборотно розбити зв'язки між амінокислотами, споживаючи воду. Здатність до розщеплення ланцюгів амінокислот досягає максимуму в трохи основній підшлунковій залозі зі значеннями рН між 7 і 8. Ця властивість важлива для травного процесу.

Після ензимів у слині рота трипсин являє собою другий етап розщеплення білків.Фермент не розщеплює амінокислотний ланцюг білків ззовні, а навпаки, ділить всю ланцюг на кілька невеликих фрагментів, які потім вкорочуються іншими ферментами, щоб вони були може всмоктуватися в організм через слизову кишечника.

Більше інформації можна знайти тут: Трипсин

Що відбувається з дефіцитом трипсину?

При нестачі трипсину порушується травлення білків. Далі менше в організмі всмоктується менше амінокислот. Оскільки деякі амінокислоти є важливими для людського організму, оскільки вони не можуть бути вироблені ні модифікацією існуючих амінокислот, ні власним синтезом, симптоми дефіциту виникають через деякий час, які, якщо їх не лікувати, можуть мати серйозні наслідки.

Крім того, може статися, що в організмі використовуються запаси амінокислот, такі як білки в м’язах, що призводить до зниження ваги і зниження стійкості.

Дефіцит антитрипсину альфа-1

Дефіцит антитрипсину альфа-1 часто викликається генетичним дефектом. Альфа-1-антитрипсин - це фермент, який гальмує роботу інших ферментів. Ензими, які інгібуються в процесі, зазвичай мають завдання розщеплювати білки, змушуючи їх втрачати свою функцію. Таким чином, Альфа-1-антитрипсин також можна використовувати як Інгібітор протеїнази позначаються.

Ферменти, які інгібуються альфа-1-антитрипсином, відбуваються в основному при запальних процесах і є переважно Хімотрипсин, трипсин, плазмін, еластаза і Тромбін.

Пригнічення еластази тут має особливе значення. Як правило, еластаза розщеплює еластин, який знаходиться в основному в легенях. Еластин - це структурний білок, який значною мірою відповідає за еластичність легенів. Якщо бракує інгібіторів еластази, таких як альфа-1-антитрипсин, це може призвести до підвищення активності еластази в легенях. Тут, як і скрізь в організмі, еластаза розщеплює білки, але це впливає на власну тканину організму в легенях. Це призводить до масивного пошкодження легеневої тканини, що неминуче обмежує роботу легенів. До симптомів, що розвиваються від цього, належать Кашель, задишка і звуження дихальних шляхів. Крім того, печінка, яка головним чином відповідає за вироблення еластази, може демонструвати підвищені значення печінки і надалі пошкоджуватися за рахунок біліарної скупчення.

Більше інформації можна знайти тут: Дефіцит антитрипсину альфа-1